പ്രോട്ടീൻ: ഘടനയും പ്രവർത്തനവും. പ്രോട്ടീൻ പ്രോപ്പർട്ടികൾ

അറിയപ്പെടുന്ന പ്രോട്ടീൻ ആണ് - നമ്മുടെ ഈ ഗ്രഹത്തിലെ ജീവന്റെ ഉത്ഭവം അടിസ്ഥാനത്തിൽ. അജൈവമായ-ജെ.ബി.എസ് സിദ്ധാന്തം പ്രകാരം, ചൊഅചെര്വതെ ഡ്രോപ്പ് ആയിരുന്നു പെപ്തിദെസ് എന്ന തന്മാത്രകളുടെ അടങ്ങുന്ന, ജീവജാലങളിലെ ഉത്ഭവം അടിസ്ഥാനത്തിൽ മാറിയിരിക്കുന്നു. സസ്യങ്ങൾ, മൃഗങ്ങൾ, സൂക്ഷ്മാണുക്കൾ, പൂപ്പൽ, വൈറസുകൾ: ബയോമാസ് ഏതെങ്കിലും അംഗം ആന്തരിക ഘടന വിശകലനം ഇവയുടെ എല്ലാം വ്യക്തമാക്കുന്നു കാരണം യാതൊരു സംശയവുമില്ല. അവർ പ്രകൃതി മച്രൊമൊലെചുലര് വളരെ വ്യത്യാസപ്പെട്ടിരിക്കുന്നു.

ഈ നാലു കെട്ടിടങ്ങൾ പേരുകൾ അവർ പര്യായമായി ആകുന്നു:

• പ്രോട്ടീനുകൾ;
• പ്രോട്ടീനുകൾ;
• പൊല്യ്പെപ്തിദെസ്;
• പെപ്തിദെസ്.

പ്രോട്ടീൻ തന്മാത്രകൾ

അവരുടെ എണ്ണം തീർച്ചയായും ഇന്ചല്ചുലബ്ലെ ആണ്. ഈ സാഹചര്യത്തിൽ, പ്രോട്ടീൻ തന്മാത്രകൾ എല്ലാ രണ്ട് പ്രധാന ഗ്രൂപ്പുകളായി വിഭജിച്ചിരിക്കുന്നു കഴിയും:

• ലളിത - പെപ്തിദെ ബോണ്ടുകൾ ചേർന്നു അമിനോ ആസിഡ് സീക്വൻസുകൾ മാത്രം ഉണ്ടാവുക;
• സങ്കീർണ്ണമായ - ഒരു പ്രോട്ടീൻ ഘടന ഘടനയും അധിക പ്രൊതൊല്യ്തിച് (ഡബ്ബിംഗ്) ഗ്രൂപ്പുകൾ, പുറമേ below പകർപ്പവകാശ വിളിച്ചു സ്വഭാവസവിശേഷതകൾ കാണാം.

ഈ സാഹചര്യത്തിൽ, സങ്കീർണ്ണമായ തന്മാത്രകൾ സ്വന്തം വർഗ്ഗീകരണം ഞങ്ങൾക്കുണ്ട്.

നിലവാരം സങ്കീർണമായ പെപ്തിദെസ്

1. ഗ്ല്യ്ചൊപ്രൊതെഇംസ് - അടുത്ത പ്രോട്ടീൻ, കാർബോഹൈഡ്രേറ്റ് സംയുക്തങ്ങൾ ബന്ധപ്പെട്ടിരിക്കുന്നു. തന്മാത്ര നെയ്ത ഡബ്ബിംഗ് ഗ്രൂപ്പുകൾ മുചൊപൊല്യ്സച്ഛരിദെസ് ഘടന.
2. ലിപൊപ്രൊതെഇംസ് - പ്രോട്ടീൻ, ലിപിഡ് ഒരു സങ്കീർണ്ണമായ സംയുക്തം.
3. മെതല്ലൊപ്രൊതെഇംസ് - ഒരു ഡബ്ബിംഗ് ഗ്രൂപ്പായി മെറ്റൽ അയോണുകൾ (ഇരുമ്പ്, മാംഗനീസ്, ചെമ്പ്, മറ്റുള്ളവരും) ആകുന്നു.
4. നുച്ലെഒപ്രൊതെഇംസ് - ഫീഡ്ബാക്ക് പ്രോട്ടീൻ നുച്ലെഇച് അമ്ലങ്ങൾ (ഡി.എൻ.എ, ലീഗ്).
5. ഫൊസ്ഫൊപ്രൊതെഇദ്യ് - പ്രോട്ടീൻ സദൃശ്യ ഒരു ശേഷിപ്പും : phosphoric ആസിഡ്.
6. ഛ്രൊമൊപ്രൊതെഇദ്സ് - മെതല്ലൊപ്രൊതെഇംസ് സമാനമായ എന്നാൽ ഡബ്ബിംഗ് ഗ്രൂപ്പിന്റെ ഭാഗമായ സമവാക്യം നിറമുള്ള സങ്കീർണ്ണമായ (- ഹീമോഗ്ലോബിൻ, പച്ച - ക്ളോറോഫിൽ, അങ്ങനെ ചുവന്ന) ആണ്.

ഓരോ ഗ്രൂപ്പ് ഘടന ചർച്ച പ്രോട്ടീൻ പ്രോപ്പർട്ടികൾ വ്യത്യസ്തമാണ്. അവർ നടത്താൻ എന്നും തന്മാത്ര തരം അനുസരിച്ച് വ്യത്യാസപ്പെട്ടിരിക്കും പ്രവർത്തനങ്ങൾ.

പ്രോട്ടീൻ രാസഘടന

ഈ വീക്ഷണചോദ്യങ്ങൾ പ്രോട്ടീൻ നിന്നും - അമിനോ ആസിഡ് ശേഷിപ്പുകൾ ഒരു നീണ്ട, വൻ ചെയിൻ പെപ്തിദെ വിളിച്ചു പ്രത്യേക ചങ്ങല അടുപ്പിക്കും. റാഡിക്കലുകളെ - ബ്രാഞ്ച് സൈഡ് ഘടനകൾ നിന്നും ആസിഡുകൾ മടക്കം. തന്മാത്ര ഈ ഘടന XXI നൂറ്റാണ്ടിന്റെ ആരംഭത്തിൽ ഇ ഫിഷർ കണ്ടെത്തിയത്.

പിന്നീട്, പ്രോട്ടീൻ പ്രോട്ടീൻ, ഘടനയും പ്രവർത്തനവും കൂടുതൽ വിശദമായി പഠിച്ചു ചെയ്തു. ഇത് 20 മൊത്തം അമിനോ ആസിഡുകൾ പെപ്തിദെ ഘടന രൂപീകരിക്കുന്ന വ്യക്തമായ മാറി, എന്നാൽ അവർ പല വഴികളിൽ സംയുക്ത കഴിയും. അതിനാൽ പൊല്യ്പെപ്തിദെ കെട്ടിടങ്ങൾ വൈവിധ്യം. കൂടാതെ, ജീവന്റെ പ്രക്രിയ അതിന്റെ പ്രവർത്തനങ്ങൾ പ്രോട്ടീൻ പ്രകടനം കെമിക്കൽ പരിവർത്തനങ്ങൾ ഒരു പരമ്പര വിധേയരാവാൻ കഴിയും. തത്ഫലമായി, അവർ ഘടന മാറ്റാൻ, കണക്ഷനും തികച്ചും പുതിയ തരം ഇല്ല.

പെപ്തിദെ ബോണ്ട്, അതായത് തകർക്കാൻ, ലതയും പ്രോട്ടീൻ ഘടന ചെറുക്കാനും വളരെ കർശനമായ വ്യവസ്ഥകൾ (ഉയർന്ന താപനില, ആസിഡ് അല്ലെങ്കിൽ ആൽക്കലൈൻ തകരുന്നതിനും) തിരഞ്ഞെടുത്തു വേണം. ഈ ഉയർന്ന ശക്തി കാരണം സഹസംയോജക ബോണ്ടുകൾ തന്മാത്രകൾ ൽ, പെപ്തിദെ ഗ്രൂപ്പിൽ, അതായത്.

പൊല്യ്പെപ്തിദെ ആയിടെ പ്രെചിപിതതെദ് പ്രാബല്യത്തിൽ - പരീക്ഷണശാലയിൽ പ്രോട്ടീൻ ഘടന കണ്ടെത്തൽ ബിഉരെത് പ്രതികരണം ഉപയോഗിച്ച് കൊണ്ടുപോയി ഹൈഡ്രോക്സൈഡ്, ചെമ്പ് (രണ്ടാമൻ). പെപ്തിദെ ഗ്രൂപ്പ് സങ്കീർണ്ണവും ചെമ്പ് അയോൺ ഒരു ശോഭയുള്ള വയലറ്റ് നിറം നൽകുന്നു.

പ്രോട്ടീൻ ഘടന സ്വന്തം സ്വഭാവസവിശേഷതകൾ ഓരോന്നും നാലു അടിസ്ഥാന ഘടന സംഘടന, ഉണ്ട്.

സംഘടന ലെവലുകൾ: പ്രാഥമിക ഘടന

മുകളിൽ സൂചിപ്പിച്ച, പെപ്തിദെ - ഹീൻസ് കൂടെ അമിനോ ആസിഡ് ശേഷിപ്പുകൾ ഒരു കൂട്ടം, കോ-എൻസൈമുകൾ, അല്ലെങ്കിൽ അവരെ കൂടാതെ. അങ്ങനെ ഈ പ്രകൃതി ആണ് തന്മാത്ര പ്രാഥമിക ഘടന, വിളിക്കും, തീർച്ചയായും, അതു പെപ്തിദെ ബോണ്ടുകൾ, ഒപ്പം മറ്റൊന്നും ചേർന്നു യഥാർത്ഥ അമിനോ ആസിഡുകൾ ആണ്. അത്, പൊല്യ്പെപ്തിദെ ലീനിയർ ഘടന. ആസിഡുകൾ ഈ കൂട്ടായ പ്രോട്ടീൻ തന്മാത്ര ഫംഗ്ഷനുകള്പ്രവര്ത്തിക്കുന്നത് പ്രകടനം നിർണ്ണായകമാണ് അതിൽ - ഇത്തരത്തിലുള്ള പ്രോട്ടീൻ ഈ പ്രത്യേക ഘടന ൽ. ഈ സവിശേഷതകൾ നന്ദി മാത്രമല്ല പെപ്തിദെ തിരിച്ചറിയാൻ മാത്രമല്ല മുളംകാടുകള്ക്കിടയില് പോലെ, സ്വത്തുക്കളും തികച്ചും പുതിയ പങ്ക് പ്രവചിക്കാൻ സാധ്യമാണ്. ഇൻസുലിൻ, പെപ്സിന്, ഛ്യ്മൊത്ര്യ്പ്സിന്, മറ്റുള്ളവരെ - സ്വാഭാവിക പ്രാഥമിക ഘടന, ഇല്ലാതെ പെപ്തിദെസ് ഉദാഹരണങ്ങൾ.

ദ്വിതീയ സദൃശ്യ

ഘടന ഈ വിഭാഗത്തിൽ പ്രോട്ടീനുകളുടെ പ്രോപ്പർട്ടികൾ ഏറെക്കുറെ വ്യത്യാസപ്പെട്ടിരിക്കുന്നു. അത്തരം ഒരു ഘടന സ്വഭാവം ആദ്യം രൂപം കഴിയും പ്രാഥമിക ഹ്യ്ദ്രൊല്യ്സിസ് കെട്ടതും, താപനില മറ്റ് വ്യവസ്ഥകൾ വിധേയമാക്കിയിരുന്നു വരുമ്പോൾ.

ഈ സദൃശ്യ മൂന്ന് ഇനങ്ങൾ ഉണ്ട്:

1. കോർ കണക്ഷൻ അച്ചുതണ്ടിൽ വളച്ചൊടിച്ചു എന്ന് അമിനോ ആസിഡ് ശേഷിപ്പുകൾ നിന്നും തയ്യാറാക്കിയ സുഗമമായ, സാധാരണ, സ്തെരെഒരെഗുലര് ചൊഇല്സ്. മാത്രം ചേർന്നുള്ള ഹൈഡ്രജൻ ബന്ധനങ്ങളാൽ ഒരു പെപ്തിദെ ഓക്സിജൻ ഗ്രൂപ്പ് മറ്റ് ഹൈഡ്രജൻ തമ്മിലുള്ള സംഭവിക്കുന്ന. ഏതിനാൽ ഘടന കാരണം വളവുകൾ ഇരുമുന്നണികൾക്കും ഓരോ 4 നില ആവർത്തിച്ചു വസ്തുത ശരിയാണ്. അത്തരം ഒരു ഘടന ഇടംകൈയ്യൻ ഇരുവരെയും പ്രവൊജക്രുഛെംനൊയ് ആകാം. എന്നാൽ ഏറ്റവും അറിയപ്പെടുന്ന പ്രോട്ടീൻറെ ന്യൂക്ലിയര്ഐസോമര് മുന്തിനിൽക്കുന്നത് ദെക്സത്രൊരൊതതൊര്യ്. അത്തരം സദൃശ്യ ആൽഫ-ഘടനകളെ വിളിക്കുന്നു.
2. ഹൈഡ്രജൻ ബോണ്ടുകൾ താഴെ തരം പ്രോട്ടീൻ ഘടന ഘടനയും അതിൽ പഴയതുപോലെ നിന്ന് വ്യത്യസ്തമാണ് ഉൾകൊള്ളുന്ന ഒരു ന്യൂറൽ വലിയ അകലെ, തന്മാത്ര ബാക്കി ഒരു വശത്ത് ഒപ്പം ഗണ്യമായ നീക്കംചെയ്ത തമ്മിലുള്ള സ്റ്റാൻഡിങ് ടീമും തമ്മിലുള്ള രൂപപ്പെടുന്നതെന്ന് അരികെ ചെയ്യുന്നു. ഇക്കാരണത്താൽ, മുഴുവൻ ഘടന കൂടുതൽ ഉംദുലതിന്ഗ് നെറിവുകളും പാമ്പ് പൊല്യ്പെപ്തിദെ ചങ്ങല മാറുന്നു. പ്രോട്ടീൻ വേണം ഒരു സവിശേഷത ഉണ്ട്. ശാഖകളുടെ അമിനോ ആസിഡുകൾ ഘടന ഉദാഹരണത്തിന്, Glycine അല്ലെങ്കിൽ അലനിനെ ആ പോലെ ചെറിയ വേണം. ദ്വിതീയ സദൃശ്യ ഈ തരത്തിലുള്ള മൊത്തം ഘടന രൂപീകരണം ഒരുമിച്ച് ധൈര്യത്തിന് തങ്ങളുടെ കഴിവ് ബീറ്റാ-ഷീറ്റ് വിളിക്കുന്നു.
3. ബയോളജി സങ്കീർണ്ണമായ രജ്നൊരജ്ബ്രൊസംംയെ വിധിയോടെ ഓർഡർ ശകലങ്ങൾ യാതൊരു സ്തെരെഒരെഗുലരിത്യ് ഇല്ലാത്ത ബാഹ്യ അവസ്ഥ സ്വാധീനത്തിൽ ഘടന പരിഷ്ക്കരിക്കാനാകില്ല, മൂന്നാം തരം പ്രോട്ടീൻ ഘടന പെടുന്ന.

പ്രകൃതി രണ്ടാമത്തെ ഘടന ഇല്ലാതെ പ്രോട്ടീൻ ഉദാഹരണങ്ങൾ, ബോധനം അല്ല.

ത്രിതീയ വിദ്യാഭ്യാസം

ഈ പേര് "ഗോളങ്ങൾ" ഇല്ലാതെ, ഒരു ഒരേ സങ്കീർണ്ണമായ സദൃശ്യ ആണ്. ഒരു പ്രോട്ടീൻ എന്താണ്? അതിന്റെ ഘടന സെക്കണ്ടറി ഘടന അടിസ്ഥാനമാക്കി, എന്നാൽ ഗ്രൂപ്പുകൾ ആറ്റങ്ങൾ തമ്മിലുള്ള ആശയവിനിമയങ്ങൾ പുതിയ തരം ചേർത്തു മുഴുവനും തന്മാത്ര,, പോലെ കെട്ടിയിരുന്നു അങ്ങനെ നേർവഴി ഹൈഡ്രോഫിലിക് ഗ്രൂപ്പുകൾ ഗ്ലോബ്യൂലുകൾ ആൻഡ് ഹൈഡ്രോഫോബിക് കയറി സംവിധാനം ചെയ്തു വസ്തുത - ഔട്ട്.

ഈ വെള്ളം ചൊല്ലൊഇദല് പരിഹാരങ്ങൾ പ്രോട്ടീൻ തന്മാത്ര ചുമതല വിശദീകരിക്കുന്നു. പ്രതിപ്രവർത്തനങ്ങളെ തരം ഉണ്ട് എന്തൊക്കെയാണ്?

1. ഹൈഡ്രജൻ ബന്ധം - സെക്കൻഡറി ഘടനയിൽ അതേ ഭാഗങ്ങൾ തമ്മിലുള്ള മാറ്റമില്ല.
2. ഹൈഡ്രോഫോബിക് (ഹൈഡ്രോഫിലിക്) പ്രതിപ്രവർത്തനം - വെള്ളം പൊല്യ്പെപ്തിദെ അലിഞ്ഞു എപ്പോൾ.
3. അയോണിക്ആരം ആകർഷണം - രജ്നൊജര്യജ്ഹെംംയ്മി അമിനോ ആസിഡ് ശേഷിപ്പുകൾ തമ്മിലുള്ള രൂപം (റാഡിക്കൽ) ഗ്രൂപ്പുകൾ.
4. സഹസംയോജക ഇടപെടലുകൾ - മെത്തിയോണിൻ തന്മാത്രകൾ, അല്ല, വാലിൽ - പ്രത്യേക അസിഡിറ്റി സൈറ്റുകൾ തമ്മിലുള്ള രൂപം കഴിയും.

അങ്ങനെ, ഒരു ത്രിതീയ ഘടന ഇല്ലാതെ പ്രോട്ടീൻ ഘടന ഘടനയും നിലനിർത്താനും രാസ ഇടപെടലുകൾ വിവിധ തരം കാരണം അതിന്റെ സദൃശ്യ സ്ഥിരത, ഗ്ലോബ്യൂലുകൾ പൊല്യ്പെപ്തിദെ ശൃംഖലകൾ കയറി ചുരുട്ടി ഒരു വിവരിക്കപ്പെടാറുണ്ട്. ഇത്തരം പെപ്തിദെസ് ഉദാഹരണങ്ങൾ: ഫൊസ്ഫൊഗ്ലിത്സെരത്കെനജ, ത്ര്ന, ആൽഫ-ശൽകങ്ങൾ പട്ട് ഫിബ്രൊഇന്, മറ്റുള്ളവരും.

കുഅതെര്നര്യ് ഘടന

ഈ പ്രോട്ടീൻ രൂപം ഗ്ലോബ്യൂലുകൾ, ഏറ്റവും പ്രയാസമുള്ള ഒന്നാണ്. അത്തരമൊരു പദ്ധതി പ്രോട്ടീൻ ഘടനയും പ്രവർത്തനവും വളരെ വൈദഗ്ദ്ധമുള്ളതും പ്രത്യേക ആണ്.

ഈ സദൃശ്യ എന്താണ്? ഇത് സ്വതന്ത്രമായി പരസ്പരം രൂപം ഏത് വലുതും ചെറുതുമായ പൊല്യ്പെപ്തിദെ ചങ്ങല, ഏതാനും (ചിലപ്പോൾ ഡസൻ) ആണ്. എന്നാൽ, കാരണം ഈ പെപ്തിദെസ് എന്ന ത്രിതീയ ഘടന പരിഗണിക്കുന്നതിനായി സമാന പ്രതിപ്രവർത്തനം വളച്ചൊടിക്കുകയും ക്നാനായ ക്രിസ്ത്യാനികള്. അങ്ങനെ മെറ്റൽ ആറ്റം ഉൾക്കൊള്ളുന്ന സങ്കീർണമായ ചൊന്ഫൊര്മതിഒനല് ഗ്ലോബ്യൂലുകൾ, ഒപ്പം ലിപിഡ് ഗ്രൂപ്പുകൾ, കാർബോഹൈഡ്രേറ്റ് നേടി. ഇത്തരം പ്രോട്ടീനുകളുടെ ഉദാഹരണങ്ങൾ: ഡി.എൻ.എ പൊല്യ്മെരസെ, പുകയില വൈറസ് പേടിപ്പിക്കേണ്ട പ്രോട്ടീൻ, ഹീമോഗ്ലോബിൻ, മറ്റുള്ളവരും.

എല്ലാ പെപ്തിദെ ഘടനകൾ ഞങ്ങൾ ചർച്ച ക്രൊമാറ്റോഗ്രാഫി, ചെംത്രിഫുഗതിഒന്, ഇലക്ട്രോൺ ഓപ്റ്റിക്കൽ മിച്രൊസ്ചൊപ്യ് ഉപയോഗിച്ച് ഇപ്പോഴത്തെ സാധ്യതകൾ ഉയർന്ന കമ്പ്യൂട്ടർ സാങ്കേതികവിദ്യകളെ അടിസ്ഥാനമാക്കി, പരീക്ഷണശാലയിൽ തിരിച്ചറിയൽ സ്വന്തം രീതികൾ ഇല്ല.

പ്രവർത്തനങ്ങൾ

പ്രോട്ടീൻ ഘടനയും പ്രവർത്തനവും അടുത്ത പരസ്പരം നിലനില്ക്കുന്നു. അതായത്, ഓരോ പെപ്തിദെ അതുല്യമായ മാത്രമായുള്ള പങ്ക് വഹിക്കുന്നു. , നിരവധി കാര്യമായ ഇടപാടുകൾ ഒരു കോശത്തിന്റെ പ്രകടനം പ്രാപ്തിയുള്ള ആ ഉണ്ട്. എന്നാൽ ജീവികളുടെ സമിതികളിൽ പ്രോട്ടീൻ തന്മാത്രകളുടെ അടിസ്ഥാന പ്രവർത്തനങ്ങൾ പ്രകടിപ്പിക്കാൻ ആയി ചുരുക്കാം:

1. ട്രാഫിക് നൽകുന്നത്. ഏകകോശ ജീവികൾ അല്ലെങ്കിൽ കോശാംഗങ്ങളില്ലാതെ, അല്ലെങ്കിൽ സെല്ലുകളുടെ ചില തരത്തിലുള്ള ചലനം, മുറിവുകൾ, പ്രസ്ഥാനങ്ങളുടെ കഴിവുള്ളവയാണ്. മുൻചിറകിലെ, ഫ്ലാജെല്ലങ്ങൾ, ച്യ്തൊപ്ലസ്മിച് സ്തര: ഈ പ്രോട്ടീൻ മോട്ടോർ ഭാഗമാകുന്നു അവരുടെ ഘടന ഭാഗമായ, വകയിരുത്തുന്നു. ഞങ്ങൾ കോശങ്ങൾ കുടിയൊഴിപ്പിക്കലിന് നഷ്ടമാകുന്നതിലേക്കും കുറിച്ച് സംസാരിക്കാം എങ്കിൽ, പ്രോട്ടീൻ അവരുടെ കുറവ് (മ്യൊസിന് പേശി) കാരണമായേക്കാം.
2. പോഷകാഹാര അല്ലെങ്കിൽ ബാക്കപ്പ് പ്രവർത്തനം. ഇത് കൂടുതൽ നിറയ്ക്കുന്നത് കാണാതായ പോഷകങ്ങൾ വേണ്ടി ഒഒച്യ്തെസ്, ഭ്രൂണങ്ങൾ സസ്യസംരക്ഷണ വിത്തുകൾ പ്രോട്ടീൻ തന്മാത്രകളുടെ ഒരു സഞ്ചയം ആണ്. പെപ്തിദെസ് എന്ന ഭാഗമോ മേൽ അമിനോ ആസിഡുകളും ജീവനുള്ള ജീവികളുടെ സാധാരണ വികസനത്തിന് ആവശ്യമായ ആയ എവിടേക്ക് സജീവ പദാർത്ഥങ്ങളും, ഉത്പാദിപ്പിക്കുന്നു.
3. ഊർജ്ജ പ്രവർത്തനം. ശരീരം ഉത്പാദിപ്പിക്കാനും പ്രോട്ടീൻ കഴിയും കൂടാതെ കാർബോഹൈഡ്രേറ്റ് നിന്ന് നിർബന്ധിക്കുന്നു. പെപ്തിദെ 1 ഗ്രാം സുപ്രധാന പ്രക്രിയകൾ ചെലവഴിച്ചത് ഏത് അദെനൊസിനെ: triphosphate (എടിപി) രൂപം, 17.6 കി.ജൂ. ഉപയോഗപ്രദമായ ഊർജ്ജം പുറത്തിറക്കിയ ശോഷണം ൽ.
4. സിഗ്നൽ നിയന്ത്രണ പ്രവർത്തനം. അതു നടന്നുകൊണ്ടിരിക്കുന്ന പ്രക്രിയകൾ കളങ്ങളിൽ നിന്ന് രീതികളോട് സിഗ്നലുകൾ പടരാൻ എന്ന ശ്രദ്ധിക്കുക നിരീക്ഷണം, അവരിൽ നിന്ന് അധികൃതർക്ക്, പുതിയ സിസ്റ്റം അങ്ങനെ വഹിച്ചിരുന്ന അകത്തു അടങ്ങിയിരിക്കുന്നു. ഒരു ഉദാഹരണമാണ് കർശനമായി രക്തം ഗ്ലൂക്കോസ് എണ്ണം രേഖപ്പെടുത്തുന്നു ഏത് ഇൻസുലിൻ ആണ്.
5. രെചെപ്തൊര് പ്രവർത്തനം. ഇത് മെംബറേൻ ഒരു വശത്ത് കൂടെ പെപ്തിദെ എന്ന സദൃശ്യ മാറ്റുന്നതിലും പുന മറ്റേ അറ്റം ഇടപെടാൻ നേടാവുന്നതാണ്. ഈ സംഭവിക്കുന്നത് സിഗ്നൽ ട്രാൻസ്മിഷൻ, വിവരങ്ങൾ ആവശ്യമാണ് ചെയ്യുമ്പോൾ. ഈ പ്രോട്ടീൻ മിക്ക കോശങ്ങൾ ച്യ്തൊപ്ലസ്മിച് പാടപോലും അന്തർലീനമാക്കലുമാണ് വസ്തുക്കൾ കടന്നു ഥെരെഥ്രൊഉഘ് എല്ലാ മേൽ കർശനമായ നിയന്ത്രണം നടപ്പിലാക്കുന്നതിനായി ചെയ്യുന്നു. നിങ്ങൾ പരിതസ്ഥിതിയിൽ ഭൗതിക-രാസ മാറ്റങ്ങൾ അലേർട്ട്.
6. പെപ്തിദെസ് ഗതാഗത പ്രവർത്തനം. അതു പ്രോട്ടീനും ട്രാൻസ്പോർട്ടർ പ്രോട്ടീൻ ഫീഡുകൾ ചെയ്യപ്പെടും. ഉയർന്ന ഭാഗങ്ങളിൽ കുറഞ്ഞ ഏകാഗ്രത സൈറ്റുകളിൽ ചെയുന്നത് തന്മാത്രകൾ കടത്തിയതെന്ന് - അവരുടെ പങ്ക് വ്യക്തമാണ്. ഒരു ഉദാഹരണമാണ് പ്രോട്ടീൻ ഹീമോഗ്ലോബിൻ എന്ന അവയവങ്ങൾക്കും കോശങ്ങളുടെയും ഓക്സിജൻ, കാർബൺ ഡയോക്സൈഡ് ഗതാഗത ആണ്. അവർ സംയുക്തങ്ങൾ ഡെലിവറി സെല്ലിൽ സ്തര വഴി കുറഞ്ഞ തന്മാത്രാ ഭാരം നേടിയെടുത്തിട്ടുണ്ട്.
7. ഘടന പ്രവർത്തനം. പ്രോട്ടീൻ നടത്തുന്ന കൂട്ടത്തിൽ ഏറ്റവും പ്രധാനപ്പെട്ട ഒന്നാണ്. സെല്ലുകൾ അവരുടെ കോശാംഗങ്ങളില്ലാതെ ഘടന പെപ്തിദെസ് വകയിരുത്തുന്നു. അവർ ഫ്രെയിം define ആകൃതിയും ഘടനയും സമാനമായ. കൂടാതെ, അവർ അതിനെ പിന്തുണ, ആവശ്യമെങ്കിൽ മാറ്റം. അതുകൊണ്ടു, ഭക്ഷണത്തിൽ എല്ലാ ജീവനുള്ള ജീവജാലങ്ങൾ അവശ്യ പ്രോട്ടീനുകളുടെ വളർച്ചയ്ക്കും വികസനത്തിനും. അത്തരം പെപ്തിദെസ് എലസ്തിന്, തുബുലിന്, കൊളാജൻ, അച്തിന്, മറ്റ് ശൽക്കങ്ങൾ ഉൾപ്പെടുന്നു.
8. ചതല്യ്തിച് പ്രവർത്തനം. അവളുടെ നടപ്പിലാക്കുമ്പോൾ എൻസൈമുകൾ. പല വൈവിധ്യമാർന്നതും അവർ ശരീരത്തിൽ എല്ലാ രാസ രാസ പ്രതികരണങ്ങൾ ത്വരിതപ്പെടുത്തുന്നതിന്. അവരുടെ പങ്കാളിത്തം ഇല്ലാതെ, വയറ്റിൽ സാധാരണ ആപ്പിൾ മാത്രം രണ്ട് ദിവസം ദഹിപ്പിക്കാൻ കഴിയും തന്നെ, അത് ഒരേ സമയം പേറി സാധ്യത. ചതലസെ, പെരൊക്സിദസെ മറ്റ് എൻസൈമുകളുടെ പ്രവർത്തനം കീഴിൽ, ഈ പ്രക്രിയ രണ്ടു മണിക്കൂർ നടക്കുന്നത്. പൊതുവേ, ഈ പങ്ക് നന്ദി, പ്രോട്ടീൻ അനബൊലിസ്മ് ആൻഡ് ചതബൊലിസ്മ് പുറത്തു, അതായത്, പ്ലാസ്റ്റിക്, കൊണ്ടുപോയി ഊർജ്ജം ഉപാപചയ.

സംരക്ഷക പങ്ക്

പ്രോട്ടീൻ ശരീരം സംരക്ഷിക്കാൻ രൂപപ്പെടുത്തിയ ഭീഷണി വിവിധ തരം, ഉണ്ട്.

ഒന്നാമതായി, കെമിക്കൽ ആക്രമണം ക്രൂരമുഖം രെഅഗെംത്സ്, വാതകങ്ങൾ, തന്മാത്രകൾ, പദാർത്ഥത്തിന്റെ നടപടി വിവിധ സ്പെക്ട്രം. പെപ്തിദെസ് ഒരു ആയിരിപ്പിൻ ഫോം അല്ലെങ്കിൽ നെഉത്രലിജിന്ഗ് കടന്നു പരിവർത്തനം, ഒരു കെമിക്കൽ പ്രതികരണം അവരെ ഇടപഴകാൻ കഴിയും.

രണ്ടാമതായി, പരിക്ക് ശാരീരികാക്രമണമോ - സമയം പ്രോട്ടീൻ ഫിബ്രിനൊഗെന് പരുക്ക് സൈറ്റിൽ ഫിബ്രിന് രൂപാന്തരപ്പെടുന്നു എങ്കിൽ, രക്തം പാലുപോലെ ഇല്ല, അതുകൊണ്ട് തടസ്സമില്ല സംഭവിക്കാം. പിന്നെ, മറിച്ച്, അത് ശേഷിയുള്ള പ്ലസ്മിന് പെപ്തിദെ ഭ്രൂണത്തിൽ ലോകമൊട്ടാകെ പാത്രത്തെ പതെന്ച്യ് പുനഃസ്ഥാപിക്കുക ആവശ്യമാണ്.

മൂന്നാമതായി, പ്രതിരോധശക്തി ഭീഷണി. ഘടന രോഗപ്രതിരോധ പ്രതിരോധം രൂപം ആ പ്രോട്ടീൻ മൂല്യം, വളരെ പ്രധാനമാണ്. ആന്റിബോഡികൾ, ഇംമുനൊഗ്ലൊബുലിംസ്, ഇൻറർഫെറോണുകളും - പ്രതിരോധപ്രവർത്തനങ്ങൾ എന്നിവ സംവിധാനം എല്ലാ പ്രധാനപ്പെട്ട ഗണ്യമായി ഘടകങ്ങൾ ഉണ്ട്. ഏതെങ്കിലും വിദേശ കണികകൾ, ക്ഷുദ്ര തന്മാത്ര, മരിച്ചവരുടെ സെല്ലുകൾ അല്ലെങ്കിൽ മുഴുവൻ ഘടന ഒരു ഭാഗം പെപ്തിദെ സംയുക്തം ഒരു അടിയന്തര അന്വേഷണത്തിനായി വിധേയമായിട്ടായിരിക്കും. ഒരു വ്യക്തി അണുബാധ ലളിതമായ വൈറസുകൾ നിന്ന് സംരക്ഷിക്കാൻ എല്ലാ ദിവസവും മരുന്നുകൾ സഹായം ഇല്ലാതെ, ഉണ്ടായിരിക്കാം അതുകൊണ്ടാണ് ആണ്.

ഭൗതിക

പ്രോട്ടീൻ കോശങ്ങൾ ഘടന വളരെ പ്രത്യേക ആണ് ചടങ്ങിൽ ആശ്രയിച്ചിരിക്കുന്നു. എന്നാൽ പെപ്തിദെസ് ഭൗതിക സമാനമായ അവ താഴെപ്പറയുന്ന കുറയും കഴിയും.

1. ഭാരോദ്വഹനം തന്മാത്രകൾ - 1000000 ദല്തൊംസ് വരെ.
2. ജലീയ ലായനിയിൽ രൂപം ചൊല്ലൊഇദല് സിസ്റ്റം. അവിടെ ഘടന ശേഷിയുള്ള മാധ്യമത്തിന്റെ അസിഡിറ്റി അനുസരിച്ചിരിക്കുന്നു ചാർജ് ലയിക്കുന്നു.
3. കഠിനമായ അവസ്ഥ (റേഡിയേഷൻ, ആസിഡ് അല്ലെങ്കിൽ ആൽക്കലി, താപനില, മുതലായവ) അനുവാചകനു ചെയ്യുമ്പോൾ, മറ്റ് തലങ്ങളിൽ ചൊന്ഫൊര്മതിഒംസ് പോകാൻ അതായത് ദെനതുരെ കഴിയും. റദ്ദാക്കാനാകില്ല കേസുകളിൽ 90% ൽ പ്രക്രിയ. രെനതുരതിഒന് - എന്നാൽ, ഒരു റിവേഴ്സ് മാറ്റം ഇല്ല.

പെപ്തിദെസ് ശാരീരിക പ്രത്യേകതകൾ ഈ അടിസ്ഥാന പ്രോപ്പർട്ടികൾ.