പ്രോട്ടീൻ തന്മാത്രകളിലും പ്രോട്ടീൻ ഘടന ഘടനാപരമായ സ്ഥാപനത്തിന്റെ അളവ്

പ്രോട്ടീൻ തന്മാത്ര 200 വർഷത്തിലേറെ പഠനം എന്ന ഘടന. അവൾ പല പ്രോട്ടീൻ അറിയപ്പെടുന്നത്. അവരിൽ ചിലർ കൃത്രിമമായി ചെയ്തു (ഉദാ, ഇൻസുലിൻ, ര്നസെ) ചെയ്തിരിക്കുന്നു. അമിനോ ആസിഡുകൾ നിന്നുള്ള പ്രോട്ടീൻ തന്മാത്രകൾ അടിസ്ഥാന ഘടന എന്നിവയെക്കുറിച്ച് യൂണിറ്റ്. കൂടാതെ ചര്ബൊക്സയ്ല് ആൻഡ് അമിനോ ഗ്രൂപ്പുകളും പ്രോട്ടീനും അവരുടെ കണക്കാക്കിയാണ് മറ്റ് ഗ്രൂപ്പുകളും അടങ്ങിയിട്ടുണ്ട്. അസ്പര്തിച് ആസിഡ് അല്ലെങ്കിൽ glutamic ആസിഡ് എന്ന ചര്ബൊക്സയ് ഗ്രൂപ്പ്, ല്യ്സിനെ അല്ലെങ്കിൽ ഹ്യ്ദ്രൊക്സയ്ല്യ്സിനെ എന്ന അമിനോ ഗ്രൂപ്പ്, .ഉണക്കമുന്തിരിയുടെ എന്ന ഗുഅനിദിനെ ഗ്രൂപ്പ്, ഹിസ്തിദിനെ എന്ന ഇമിദജൊലെ ഗ്രൂപ്പ്, സെരിനെ ആൻഡ് ഥ്രെഒനിനെ എന്ന ഗ്രൂപ്പിന്റെ, ത്യ്രൊസിനെ ഒരു ഫിനോൾ ഗ്രൂപ്പ്, മെത്തിയോണിൻ എന്ന സുല്ഫ്ഹ്യ്ദ്ര്യ്ല് ഗ്രൂപ്പ്, ച്യ്സ്തിനെ എന്ന ഡൈസൾഫൈഡ് ഗ്രൂപ്പ്,: ഇത്തരം ഗ്രൂപ്പുകളെ ലാറ്ററൽ ബ്രന്ഛിന്ഗ്സ് പ്രോട്ടീൻ തന്മാത്ര വയ്ക്കുന്നു ഉൾപ്പെടെ മെഥിഒനിനെ എന്ന ഥിഒഎഥെര് ഗ്രൂപ്പ്, phenylalanine ബെന്ജെല്നൊഎ കോർ, മറ്റ് അമിനോ ആസിഡുകൾ അലിഫതിച് ചങ്ങല.

പ്രോട്ടീൻ തന്മാത്രകളുടെ ഘടനാപരമായ സംഘടനയുടെ നാല് ലെവലുകൾ ഉണ്ട്.

പ്രോട്ടീൻ പ്രാഥമിക ഘടന. പ്രോട്ടീൻ തന്മാത്ര ലെ അമിനോ അമ്ലങ്ങൾ ഇങ്ങനെ പ്രാഥമിക ഘടന രൂപപ്പെടുകയും, പെപ്തിദെ ബോണ്ടുകൾ യോജിപ്പിച്ചതിനെ ചെയ്യുന്നു. ഇത് അമിനോ ആസിഡുകൾ ഗുണപരമായ ഘടന, ഇവരുടെ എണ്ണം സംയുക്തങ്ങൾ തമ്മിലുള്ള ശ്രേണിയിൽ ആശ്രയിച്ചിരിക്കുന്നു. പ്രോട്ടീൻ ഏറ്റവും പലപ്പോഴും സാങർ നിർണ്ണയിക്കുന്നത് പ്രാഥമിക ഘടന. ടെസ്റ്റ് പ്രോട്ടീൻ അതുവഴി രൂപപ്പെടുകയും ഒരു പരിഹാരം ദിത്രൊഫ്തൊര്ബെന്ജൊല (ദ്ന്പ്) ഇവിടുത്തെ ദിനിത്രൊഫെംയ്ല്-പ്രോട്ടീൻ (പ്രോട്ടീൻ-ദ്ന്പ്). തുടർന്ന് ദ്ന്പ്-ഹ്യ്ദ്രൊല്യ്ജെദ് പ്രോട്ടീൻ ശേഷിപ്പുള്ളവർ പ്രോട്ടീൻ തന്മാത്രകളുടെ ദ്ന്പ്-അമിനോ ആസിഡ് രൂപം. ദ്ന്പ്-അമിനോ ആസിഡ് ഈ മിശ്രിതം അളക്കാൻ ഹ്യ്ദ്രൊല്യ്സിസ് നിന്ന് വീണ്ടെടുത്തു. ഹ്യ്ദ്രൊല്യ്സിസ് ഉത്പന്നങ്ങളുടെ ആസിഡും ദിനിത്രൊബെന്ജെനെ അമിനോ ചെയ്യുന്നു. പ്രോട്ടീൻ തന്മാത്ര ബാക്കി കാലം മുഴുവൻ തന്മാത്ര അമിനോ ആസിഡുകൾ ഇറങ്ങിപ്പോയി ലംഘിക്കുകയില്ലെന്ന് പോലെ ദ്ന്പ് പുതിയ ഭാഗങ്ങൾ പ്രതിപ്രവർത്തിച്ച്. അമിനോ ആസിഡുകൾ ഗുണഭോക്താക്കളാകാൻ പഠനം അടിസ്ഥാനത്തിൽ വ്യക്തിഗത സർക്യൂട്ട് പ്രോട്ടീൻ പ്രാഥമിക ഘടന ഇടം പിടിച്ച. പ്രോട്ടീൻ ഇൻസുലിൻ, മ്യൊഗ്ലൊബിന്, ഹീമോഗ്ലോബിൻ, ഗ്ലുചഗൊന് നിരവധി പേർ) എന്ന അറിയപ്പെടുന്ന പ്രാഥമിക ഘടന.

എദ്മന് പ്രോട്ടീൻ രീതി വഴി ഫെംയ്ല് ഇസൊഥിഒച്യനതെ കണക്കാക്കപ്പെടും. ത്ര്യ്പ്സിന്, പെപ്സിന്, ഛ്യ്മൊത്ര്യ്പ്സിന്, പെപ്തിദസെ, മുതലായവ - ചിലപ്പോൾ പ്രൊതെഒല്യ്തിച് എൻസൈമുകൾ ഉപയോഗിച്ച്

പ്രോട്ടീൻ ദ്വിതീയ ഘടന. അമേരിക്കൻ ശാസ്ത്രജ്ഞർ, എക്സ്-റേ വിശകലനം ഉപയോഗിച്ച്, പ്രോട്ടീൻ പൊല്യ്പെപ്തിദെ ചങ്ങല പലപ്പോഴും ആൽഫ-ഹെലിചെസ് ചിലപ്പോൾ ബീറ്റ ഘടനകൾ രൂപത്തിൽ നിലവിലില്ല കണ്ടെത്തി.

ആൽഫ-എം താരതമ്യപ്പെടുത്തി ഒരു സൂര്യപ്രകാശം കടക്കാനായി, അമിനോ ആസിഡ് അവശിഷ്ടങ്ങൾ ഡിഗ്രികളുടെ പ്രക്രിയ ഏത്. തന്മാത്രകൾ ൽ ഫിബ്രില്ലര് പ്രോട്ടീൻ (സിൽക്ക് ഫിബ്രൊഇന്) പൊല്യ്പെപ്തിദെ ചെയിൻ ഏതാണ്ട് പൂർണ്ണമായും നീട്ടി (ബീറ്റ-ഘടന) ഉം പനോരമകളുടെ ഫോം, ഹൈഡ്രജൻ ബന്ധനങ്ങളാൽ സ്ഥിരതയും ൽ വഴിതന്നെ.

ആൽഫ-എം ഇല്ല ഏത് സിന്തറ്റിക് പൊല്യ്പെപ്തിദെസ് (ദെദെരൊന്, നൈലോൺ), ലെ ഇടമുറിയാതെ രൂപം കഴിയും ഒരു തന്മാത്രാ ഭാരവും 10 മുതൽ 20 ആയിരം. അതെ. തന്മാത്ര പ്രോട്ടീൻ ചില ഭാഗങ്ങൾ സമയത്ത് (ഇൻസുലിൻ, ഹീമോഗ്ലോബിൻ, ര്നസെ) പെപ്തിദെ ചെയിൻ ആൽഫാ ഹെലിക്കൽ ക്രമീകരണം തകർക്കുന്നു, മറ്റൊരു തരത്തിലുള്ള ഹെലിക്കൽ ഘടന രൂപം.

പ്രോട്ടീൻ ത്രിതീയ ഘടന. പ്രോട്ടീൻ തന്മാത്ര പൊല്യ്പെപ്തിദെ ശൃംഖലയുടെ പിരിയൻ ഭാഗങ്ങൾ തീരുമാനിക്കുന്നത് തൃതീയ (ത്രിമാന) ഘടന, പ്രോട്ടീൻ തന്മാത്ര എണ്ണക്കൂടുതൽ ഫോം ആകൃതിയിലും വ്യത്യസ്ത ബന്ധങ്ങൾ ഉണ്ട്. ഇത് സ്വപ്രേരിതത്തിൻറെ ത്രിതീയ ഘടന ആ വിശ്വസിക്കുകയും ലായനിയായി തന്മാത്രകളുടെ അമിനോ ആസിഡ് ശേഷിപ്പുകൾ ആശയവിനിമയം മൂലം സംഭവിക്കുന്നത് ആണ്. അങ്ങനെ ഹൈഡ്രോഫോബിക് റാഡിക്കലുകളെ പ്രോട്ടീൻ തന്മാത്രകൾ കയറി "വരച്ച", അവരുടെ ഉണങ്ങിയ മേഖല രൂപപ്പെടുകയും ഒപ്പം ഹൈഡ്രോഫിലിക് ഗ്രൂപ്പുകൾ എനെര്ഗെതിചല്ല്യ് അനുകൂലമായ സ്ഥിരീകരണങ്ങൾ തന്മാത്ര രൂപീകരണം നയിക്കുന്ന ലായനിയായി, കേന്ദ്രീകൃതമോ. ഈ പ്രക്രിയ ഇംത്രമൊലെചുലര് ബോണ്ടുകൾ രൂപീകരണം നടമാടുന്നു. ര്നസെ വേണ്ടി ട്രാൻസ്ക്രൈബുചെയ്തു പ്രോട്ടീൻ തന്മാത്ര ത്രിതീയ ഘടന, ഹീമോഗ്ലോബിൻ, ചിക്കൻ മുട്ട lysozyme.

പ്രോട്ടീൻ കുഅതെര്നര്യ് ഘടന. പ്രോട്ടീൻ തന്മാത്ര ഘടന ഈ തരം ഒരു തന്മാത്ര സംയോജിപ്പിക്കാനും നിരവധി സബ്യൂണിറ്റുകൾക്ക് അസോസിയേഷൻ ഫലമായി സംഭവിക്കുന്നു. ഓരോ കോഷ്ഠങ്ങൾക്കുള്ളിൽ ഒരു, പ്രാഥമിക, ദ്വിതീയ, ത്രിതീയ ഘടന.